Коферменты, или коэнзимы — соединения небелковой природы, способствующие проявлению каталитической функции некоторых ферментов. К числу таких ферментов относится большинство оксидоредуктаз и трансфераз, все лигазы, значительная часть лиаз и некоторые изомеразы. Лишь гидролазы не нуждаются в коферментах и осуществляют каталитический процесс исключительно при посредстве активных центров, образованных аминокислотными радикалами полипептидной цепи фермента. В подавляющем большинстве случаев коферменты регенерируются в неизменном виде по завершении каталитического акта, и это отличает их от субстратов ферментативных реакций. Однако в многостадийных химических процессах, ускоряемых ферментами, на определенном этапе кофермент может выступать как субстрат и приходит в исходное состояние лишь по завершении всей цепи реакций или после химических преобразований, ведущих к восстановлению уровня его нормального содержания в клетке.

Химическая природа коферментов крайне разнообразна. Среди них встречаются органические вещества, относящиеся к алифатическому и ароматическому ряду, а также гетероциклические соединения, как одно-, так и многокомпонентные. Коферментам нельзя дать единую физико-химическую характеристику, поскольку это сборная группа соединений, объединенная лишь одним признаком — способностью соединяться с белками — апоферментами с образованием каталитически активных холоферментов. Термин «кофермент» впервые появился в 1897 г., когда Т. Бертран, изучая свойства лактазы (β-галактозидаза, отщепляющая концевые нередуцирующие остатки в (β-галактозидах), обозначил этим термином активатор этого фермента — Mn²⁺. Следующей важной вехой в развитии учения о коферменте было исследование английских биохимиков А. Гардена и В. Юнга, которые в 1906 г. доказали наличие в ферментном препарате дрожжей — зимазе термостабильного отделяемого ультрафильтрацией фактора — козимазы.

Из 800 ферментов, функционирующих с коферментами в качестве обязательных партнеров каталитических реакций, 675, т. е. почти 85%, используют для этого соединения нуклеотидной природы: НАД⁺ (~165 ферментов) НАДФ⁺ (~155) и НАД⁺ и НАДФ⁺ (~50), коэнзим А (~80) и АТФ (~225). Они составляют самую многочисленную группу так называемых нуклеотидных коферментов. Не менее распространенным коферментом является пиридоксальфосфат. Ряд ферментов в качестве коферментов использует ФМН и ФАД, а также соединения хиноидной природы.

В качестве коферментов выступают и иные органические соединения. Так, в окислительно-восстановительных реакциях коферментами служат липоевая кислота, глутатион и железопорфирины, в реакциях переноса гликозильных остатков и их производных — нуклеозиддифосфатсахара, в реакциях переноса азотистых оснований при биосинтезе фосфолипидов — цитидиндифосфатхолин и т.п. Кроме того, функцию коферментов выполняют многие витамины.